Молекулярная масса белков достаточно большая, поэтому они относятся к высокомолекулярным соединениям. Молекулярная масса белков колеблется от 6 000 до 1 000 000 Дальтон и выше, она зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков имеющих четвертичную структуру – от количества входящих в них протомеров (субъединиц).

Белки имеют различную форму, но выделяют две основных группы: глобулярные (шарообразные) и фибриллярные (веретенообразные). Глобулярные белки более компактны, в этих белках гидрофильные группы расположены преимущественно снаружи, а гидрофобные – внутри, образуя ядро.

ЭДТА может связывать нежелательные примеси (следы ионов тяжелых металлов: меди, свинца, ртути и др. – в реактивах), тормозящие активность фермента. Одно из непременных условий сохранения стабильности ферментов – хранение их в высушенном или замороженном состоянии (в условиях холода). Многие ферменты стабильны в виде суспензии в концентрированных растворах сульфата аммония. Уникальное свойства ферментов рибозимов — их способность к низкотемпературному катализу — позволяла им обеспечивать сборку новых молекул РНК на самых ранних этапах возникновения жизни. Когда на Земле жизнь только возникла, еще не существовало ДНК, которая сейчас служит основным носителем наследственной информации.

Задача. В молекулах целого ряда природных белков содержится большое число остатков цистина. При этом наблюдается корреляция между механическими свойствами белков (прочностью на разрыв, вязкостью, твердостью) и содержанием цистина. Какова молекулярная основа наблюдаемого явления?

Список литературы

1. Анисимов А.А. «Основы биохимии». Москва. Высшая школа. 1987г.

2. Гудвин Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений, тт. 1–2. М., 1986

Cтоимость (150 р)